“กากมอลต์” เป็นผลพลอยได้จากอุตสาหกรรมเครื่องดื่ม อาทิ เบียร์ ซึ่งยังคงอุดมไปด้วยสารอาหารต่างๆ โดยเฉพาะโปรตีนถึงร้อยละ 15-30 ที่ไม่ได้ถูกนำมาใช้ประโยชน์อย่างเต็มประสิทธิภาพ งานวิจัยนี้มีการพัฒนากระบวนการผลิตเปปไทด์ชีวภาพโดยอาศัยการย่อยโปรตีนจากกากมอลต์ด้วยเอนไซม์อย่างแม่นยำถึง 2 ขั้นตอน ร่วมกับการแยกส่วนด้วย Membrane Filtration และ Column Chromatography... แม้ว่า เปปไทด์ที่ได้ถูกนำไปประเมินฤทธิ์ชีวภาพหลายด้าน อาทิ ฤทธิ์ต้านมะเร็ง ฤทธิ์ต้านอักเสบ ฤทธิ์ต้านออกซิเดชัน รวมถึงฤทธิ์อื่นๆ แต่ผลการทดสอบ ยืนยันว่า เปปไทด์นี้มีฤทธิ์จำเพาะต่อการต้าน ACE สูงที่สุด โดยไม่มีความเป็นพิษต่อเซลล์ (no toxicity) นอกจากนี้ เปปไทด์ที่ได้ยังมีขนาดมวลโมเลกุลต่ำกว่า 1 kDa และมีลำดับกรดอะมิโน (amino acid sequences) เด่นถึง 4 ชนิด (GDRLL, LPTHL, VPFVVPGSE, VPFVPGSVE) โดยมี Hydrophobic amino acid เป็นองค์ประกอบมากกว่า 60% ซึ่งมีบทบาทหลักในการแสดงกลไกการยับยั้งดังกล่าว

งานวิจัยนี้อาศัยเทคโนโลยีขั้นสูงในการไข “รหัสลับชีวภาพ” จากกากมอลต์ เพื่อเปลี่ยนผลพลอยได้มูลค่าต่ำให้เป็น “โมเลกุลสุขภาพอัจฉริยะ” ที่ไม่เพียงแต่ช่วยรักษาโลกด้วยเศรษฐกิจหมุนเวียน แต่ยังพร้อมยกระดับสุขภาวะของสังคมผู้สูงอายุอย่างยั่งยืน

 --

Green Health Solution: Deciphering Bioactive Peptides from Brewers’ Spent Grain—A “Biomolecular Innovation” Against Hypertension

Brewers’ Spent Grain (BSG) is a major byproduct of the beverage industry, such as beer production, which remains rich in various nutrients—specifically containing 15–30% protein that has yet to be fully and efficiently utilized. This research developed a production process for bioactive peptides from BSG through a precise two-stage enzymatic hydrolysis, combined with membrane filtration and column chromatography. Although the resulting peptides were evaluated for various bioactivities—including anti-cancer, anti-inflammatory, and antioxidant properties—experimental results confirmed that these peptides exhibit the highest specific activity against ACE (Angiotensin-I Converting Enzyme) with no cellular toxicity. Furthermore, the isolated peptides possess a low molecular weight (below 1 kDa) and feature four prominent amino acid sequences: GDRLL, LPTHL, VPFVVPGSE, and VPFVPGSVE. These sequences are composed of over 60% hydrophobic amino acids, which play a pivotal role in the inhibitory mechanism.

By utilizing advanced technology to decode the "Bio-Secrets" hidden within BSG, this study transforms a low-value byproduct into "Smart Health Molecules." This innovation not only supports a circular economy for a greener planet but also enhances the well-being of an aging society sustainably.

Topic: Selective Production of Novel ACE-Inhibitory Peptides from Brewer’s Spent Grain via Two-stage Enzymatic Hydrolysis and Integrated Fractionation

Source: Future Foods Volume 13 (June 2026)

Authors: Paksin, P.| Sringarm, K.| Tangjaidee, P.| Klangpetch, W.| Rachtanapun, P.| Onsaard, E.| Pongsetkul, J.| Rawdkuen, S.| Jung, Y.H.| Tian, J.| Phongthai, S.

Abstract: 
Brewer's spent grain represents an underutilized protein source capable of yielding bioactive peptides with potential health benefits, supporting food system sustainability, aligning with an environmental management system, and contributing to environment and health. This study aimed to optimize the release of Angiotensin-I Converting Enzyme (ACE)-inhibitory peptides from brewer's spent grain proteins through enzymatic hydrolysis using Flavourzyme and Alcalase, both individually and in a sequential manner. Peptides generated via selective Alcalase-Flavourzyme hydrolysis exhibited significant bioactivities (p < 0.05), including ABTS radical scavenging (381.91 ± 6.93 μmoL Trolox equivalent/g sample), metal chelation (1128.34 ± 19.45 μmoL EDTA/g sample), and ACE-inhibitory activity (IC₅₀, 0.11 ± 0.01 mg/mL). Peptides were further separated using membrane ultrafiltration into four fractions based on molecular weight: <3 kDa, 3–5 kDa, 5–10 kDa, and >10 kDa. The <3 kDa fraction showed the highest ACE-inhibitory activity (IC₅₀, 74.68 ± 0.28 μg/mL, p < 0.05). The most active fraction underwent size exclusion chromatography and Liquid Chromatography-Tandem Mass Spectrometry to determine amino acid sequences. Hydrophobic residues, including valine, proline, glycine, and leucine, were prevalent in four identified peptides (GDRLL, LPTHL, VPFVVPGSE, and VPFVPGSVE), contributing to ACE inhibition. The combined two-stage enzymatic hydrolysis and integrated fractionation within the manufacturing process significantly enhanced ACE-inhibitory activity, achieving approximately 1500-fold improvement compared to non-hydrolyzed protein. Bioactive peptides derived from brewer's spent grain protein hydrolysates may serve as sustainable, high-value ingredients, supporting healthy diets and innovative applications in food and nutraceutical products.

Keywords: Brewer’s spent grain; Enzymatic hydrolysis; Bioactive peptides; Ace inhibitory peptides

View at publisher: https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2666833525003363